![\"michelot-publi\"](\"https:\/\/staging.wp-ibdm.nicolasg.fr\/wp-content\/uploads\/2019\/06\/michelot-publi.jpg\")
<\/a>Les cellules eucaryotes assemblent un grand nombre de structures d\u2019actine \u00e0 partir de mol\u00e9cules d\u2019actine identiques. Ces structures d\u2019actine coexistent au sein d\u2019un cytoplasme commun et interviennent dans de multiples fonctions cellulaires. Le contr\u00f4le pr\u00e9cis de la taille d\u2019un r\u00e9seau d\u2019actine est important pour que la cellule puisse effectuer une fonction donn\u00e9e de fa\u00e7on optimale, sans assemblage excessif d\u2019actine. La compr\u00e9hension des m\u00e9canismes mol\u00e9culaires sous-jacents est aussi importante pour expliquer certaines r\u00e9organisations majeures du cytosquelette telles que la transition \u00e9pith\u00e9lio-m\u00e9senchymateuse. De tels processus requi\u00e8rent un contr\u00f4le fin de multiples r\u00e9gulateurs de l\u2019actine, tout d\u00e9s\u00e9quilibre biochimique pouvant faire basculer l\u2019\u00e9tat des cellules et ainsi jouer un r\u00f4le dans le d\u00e9veloppement de cancers.<\/p>\nUne question essentielle du domaine \u00e9tait donc de comprendre comment les cellules peuvent contr\u00f4ler simultan\u00e9ment la taille de multiples r\u00e9seaux d\u2019actine partageant une batterie prot\u00e9ines r\u00e9gulatrices communes. Afin de pr\u00e9dire comment la taille de deux types de r\u00e9seaux d\u2019actine distincts peut \u00eatre contr\u00f4l\u00e9e dans un environnement prot\u00e9ique commun, l\u2019\u00e9quipe a d\u00e9velopp\u00e9 un syst\u00e8me biomim\u00e9tique minimal permettant l\u2019assemblage simultan\u00e9 d\u2019un r\u00e9seau d\u2019actine branch\u00e9 par le complexe Arp2\/3 et d\u2019un r\u00e9seau d\u2019actine lin\u00e9aire par une formine. Les r\u00e9sultats obtenus ont montr\u00e9 que les prot\u00e9ines r\u00e9gulatrices de l\u2019actine ont syst\u00e9matiquement un impact diff\u00e9rent sur la vitesse d\u2019assemblage des deux types de r\u00e9seaux. Cependant, une interpr\u00e9tation simple de ces vitesses d\u2019assemblage ne permettait en g\u00e9n\u00e9ral pas d\u2019expliquer les ph\u00e9notypes observ\u00e9s lorsque l\u2019activit\u00e9 de ces prot\u00e9ines \u00e9tait perturb\u00e9e dans un mod\u00e8le cellulaire simple (la levure, qui ne poss\u00e8de que ces deux structures d\u2019actine). Par exemple, une r\u00e9duction de la vitesse d\u2019assemblage des deux r\u00e9seaux sous certaines conditions pouvait tr\u00e8s bien conduire \u00e0 l\u2019assemblage d\u2019un cytosquelette d\u2019actine normal.<\/p>\n
L\u2019\u00e9quipe a alors montr\u00e9 qu\u2019une interpr\u00e9tation satisfaisante de ces r\u00e9sultats est seulement possible lorsque les vitesses d\u2019assemblage des deux r\u00e9seaux sont compar\u00e9es l\u2019une \u00e0 l\u2019autre de fa\u00e7on relative. Ces r\u00e9sultats rappellent que les diff\u00e9rents r\u00e9seaux d\u2019actine de la cellule ne s\u2019assemblent pas de fa\u00e7on ind\u00e9pendante, mais sont en comp\u00e9tition l\u2019un par rapport \u00e0 l\u2019autre pour l\u2019assemblage de l\u2019actine, et que seule une interpr\u00e9tation globale \u00e0 l\u2019\u00e9chelle de tous les r\u00e9seaux d\u2019actine de la cellule n\u2019a de sens.<\/p>\n
Cet article propose donc un mod\u00e8le g\u00e9n\u00e9ral pour le contr\u00f4le de la taille des r\u00e9seaux d\u2019actine dans les cellules. Il offre ainsi \u00e0 la communaut\u00e9 une perspective nouvelle pour comprendre comment des r\u00e9organisations complexes du cytosquelette d\u2019actine peuvent se produire au cours de transitions cellulaires importantes.<\/p>\n
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